Applications: Databases and Servers

http://www.ideal-db.org

IDEALは天然変性タンパク質のデータベースです．2009年から，国立遺伝学研究所，前橋工科大学，名古屋大学の共同プロジェクトとして開発を始めました．現在，DisProtと並び，世界標準の天然変性タンパク質，アノテーションデータベースとして知られています．天然変性領域にある結合相手のタンパク質との結合部位（Protean segments）にも着目して，データを集めています．

IDEAL is a database of intrinsically disordered proteins (IDP). Since 2009, we started this project as a collaboration with National Institute of Genetics and Maebashi Institute of Technology. Currently, IDEAL is known as a standard database of IDP, as well as DisProt. It also focused on and collects Protean segments, interaction regions within intrinsically disordered regions.

https://www.ideal-db.org/pscdb/

PSCDBはPDBに登録されている構造を基に，タンパク質の構造変化を分類して提示しているデータベースです．タンパク質の運動はドメイン運動，ローカル（ループ）運動が知られていますが，PSCDBはこれらの運動と基質結合が関連しているかどうかに注意を払い，構造変化と機能の相関を整理しています．

PSCDB is a database of protein structural changes seen in PDB structures. As protein structural changes, we know domain motions and local (loop) motions. PSCDB pays attention to the correlation of these motions and ligand binding, and classifies structural changes, and displays them.

https://www.ideal-db.org/rk1/scpc/

SCPCはタンパク質複合体の立体構造を２つ，丸ごと入力，比較して，サブユニット構造とその配向（結合モード）が類似しているかを判定する解析サーバです．タンパク質鎖（モノマー）の立体構造を比較する方法は世の中に数多とありますが，複合体の構造比較法は稀少です．SCPCは複合体を１つのオブジェクトとして比較するのではなく，サブユニット構造，サブユニットの配向と段階的に類似性比較を行うので，結合面の判定が特徴的です.

SCPC compares two structures of protein complex, and identify similar sub-structures: subunit pairs in the complexes. There are a lot of methods for protein structure comparison in the monomeric forms, but comparison methods for protein complexes are rare. SCPC examines structures of each subunit, and their configurations progressively, instead of whole structures at once. Therefore, identifications of protein interfaces are characteristic.

https://www.ideal-db.org/MotionTree/

MotionTreeは同じタンパク質の立体構造を２つ入力し，構造変化を見つけてそれを表します．タンパク質の運動は，運動の単位となる部分（剛体）がどの部分なのかを見つけ，剛体同士の相対運動として表現できます．MotionTreeは大きな構造変化から小さい構造変化までサイズに拘わらずに見つけて，樹形図として階層的に描画します．構造を読み込み樹を描画する解析サーバと，PDB構造の解析結果を提示するデータベースから構成されています．

Motion Tree analyzes two protein structures of an identical protein, and identifies structural changes and describes them. Protein structural changes are usually represented by rigid body motions. Motion Tree identifies any rigid bodies, not only for large domain motions but also for small loop motions, and illustrates them hierarchically using dendrogram. We provide Motion Tree server which inputs structures and outputs s dendrogram, and Motion Tree database which demonstrates structural changes in the PDB.

https://www.ideal-db.org/MICAN/

MICANはタンパク質の立体構造を２つ入力し，構造アラインメントを行います．アミノ酸配列上のつながり方に拘わらず，空間配置が似ている二次構造要素を高速に見つけます．二次構造要素のN末C末が反転していても見つけます．こういう方法を，アミノ酸配列の並びによらない（Non-sequential）アラインメント法と言います．最初に二次構造要素を列挙しておけば，並び拘束をかけた（Sequential）アラインメントも提示できるので，様々な研究用途に対応できます．シーケンシャル，リワイアニング，リバースという３モードが利用できます．

MICAN aligns two protein structures. It detects spatially similar arrangements of secondary structural elements (SSEs) very rapidly, regardless of their connectivity in protein sequence, and placements of their N and C terminus. This kind of manner is called as non-sequential structure alignment. Since MICAN also presents sequential structure alignment, it is applicable to a wide range of investigations. Sequential, re-wiring, and reverse modes are available.